　名古屋大学は2017年9月22日、核磁気共鳴法（NMR）と分子動力学計算法を用いて、細菌が持つ運動器官「べん毛モーター」を構成するタンパク質「FliG分子」の構造動態を解明したと発表した。FliGが複数の構造間を揺らぐことでべん毛モーターの回転方向変換を制御し、前進／後退を決定するために重要な役割を担っていることが分かった。

　細菌のべん毛モーターは、50nm以下と小さいながら秒速200～1000回転以上の速さで回転する生体ナノマシンとして注目される。同研究で明らかになったFliGcのダイナミックな構造変換が、高いエネルギー変換効率でモーターの回転方向を変換するためにも重要であることが予想される。この知見をもとに生物特有の回転方向制御機構が解明されれば、人工的にナノマシンを設計して自在に分子モーターを制御できるようになり、医療や人工生命設計など、さまざまな分野への応用が期待される。

　FliGは、N末端ドメイン／中間ドメイン／C末端ドメインから構成される。同研究では、遺伝子組み換え技術により、海洋性ビブリオ菌に由来するタンパク質のC末端ドメイン（FliGc）とべん毛モーターの回転方向に異常を来すアミノ酸変異体を調製。NMRと分子動力学計算法を用いてそれらの構造情報を比較し、回転方向の変換制御を調査した。

　その結果、野生型FliGcは主に3つのコンフォメーションを形成し、それらの構造間を行き来する（揺らいでいる）ことが分かった。一方、べん毛の回転方向変換に異常を示す変異型FliGc（FliGc-A282T）では、複数のコンフォメーションは見られなかった。

　FliGcには、3つのαヘリックスからなるC1ドメインと、6つのαヘリックスで構成されるC2ドメインが存在する。C2ドメインの1番目のヘリックス（α1ヘリックス）は、C1ドメインとC2ドメインをつなぐ“ちょうつがい”として働く。これがFliGcの構造に複数の表情を生み出していることから、べん毛モーターの回転方向の変換に関わっていることが明らかとなった。

　同研究は、同大学大学院理学研究科付属構造生物学研究センター教授の本間道夫氏らと、長浜バイオ大学バイオサイエンス学部教授の白井剛氏、横浜国立大学大学院工学研究院教授の児嶋長次郎氏らの共同研究グループによるもの。成果は同月14日に米科学誌「Structure」電子版で公開された。