秒速1000回転の細菌べん毛モーター、回転方向を制御するタンパク質の構造を解明：医療技術ニュース

名古屋大学は、核磁気共鳴法（NMR）と分子動力学計算法を用いて、細菌が持つ運動器官「べん毛モーター」を構成するタンパク質「FliG分子」の構造動態を解明した。

[MONOist]

　名古屋大学は2017年9月22日、核磁気共鳴法（NMR）と分子動力学計算法を用いて、細菌が持つ運動器官「べん毛モーター」を構成するタンパク質「FliG分子」の構造動態を解明したと発表した。FliGが複数の構造間を揺らぐことでべん毛モーターの回転方向変換を制御し、前進／後退を決定するために重要な役割を担っていることが分かった。

　細菌のべん毛モーターは、50nm以下と小さいながら秒速200〜1000回転以上の速さで回転する生体ナノマシンとして注目される。同研究で明らかになったFliGcのダイナミックな構造変換が、高いエネルギー変換効率でモーターの回転方向を変換するためにも重要であることが予想される。この知見をもとに生物特有の回転方向制御機構が解明されれば、人工的にナノマシンを設計して自在に分子モーターを制御できるようになり、医療や人工生命設計など、さまざまな分野への応用が期待される。

　FliGは、N末端ドメイン／中間ドメイン／C末端ドメインから構成される。同研究では、遺伝子組み換え技術により、海洋性ビブリオ菌に由来するタンパク質のC末端ドメイン（FliGc）とべん毛モーターの回転方向に異常を来すアミノ酸変異体を調製。NMRと分子動力学計算法を用いてそれらの構造情報を比較し、回転方向の変換制御を調査した。

　その結果、野生型FliGcは主に3つのコンフォメーションを形成し、それらの構造間を行き来する（揺らいでいる）ことが分かった。一方、べん毛の回転方向変換に異常を示す変異型FliGc（FliGc-A282T）では、複数のコンフォメーションは見られなかった。

　FliGcには、3つのαヘリックスからなるC1ドメインと、6つのαヘリックスで構成されるC2ドメインが存在する。C2ドメインの1番目のヘリックス（α1ヘリックス）は、C1ドメインとC2ドメインをつなぐ“ちょうつがい”として働く。これがFliGcの構造に複数の表情を生み出していることから、べん毛モーターの回転方向の変換に関わっていることが明らかとなった。

　同研究は、同大学大学院 理学研究科付属構造生物学研究センター 教授の本間道夫氏らと、長浜バイオ大学バイオサイエンス学部 教授の白井剛氏、横浜国立大学大学院工学研究院 教授の児嶋長次郎氏らの共同研究グループによるもの。成果は同月14日に米科学誌「Structure」電子版で公開された。

前進と後退時のモータークラッチ部位構造 出典：名古屋大学